FHL2
| Proteína 2 de cuatro dominios y medio LIM | ||||
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Estructura tridimensional de la proteína FHL2. | ||||
| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB | |||
| Identificadores | ||||
| Símbolos | FHL2 (HGNC: 3703) AAG11, DRAL, SLIM3 | |||
| Identificadores externos |
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| Locus | Cr. 2 q12.2 | |||
| Patrón de expresión de ARNm | ||||
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| Más información | ||||
| Ortólogos | ||||
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| Entrez |
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| RefSeq (ARNm) |
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| RefSeq (proteína) NCBI |
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| Ubicación (UCSC) |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| Información relacionada | ||||
| Articulos relacionados | , | |||
La proteína 2 de cuatro dominios y medio LIM (FHL2) es una proteína codificada en humanos por el gen fhl2.[1]
Las proteínas LIM se caracterizan por la posesión de un motivo con dos dedos de zinc altamente conservado, denominado dominio LIM. En el caso de FHL2, esta proteína posee cuatro de estos dominios LIM más un dominio que podría ser la mitad de un dominio LIM.[2]
Epigenética y envejecimiento
[editar]FHL2 ha sido identificado como un sitio que adquiere metilación del ADN asociada a la edad. Un estudio de 2025 utilizó herramientas de edición epigenética basadas en CRISPR, incluyendo dCas9–DNMT3A y la construcción CRISPRoff para aumentar la metilación del ADN en sitios CpG asociados a la edad dentro del gen FHL2 en células humanas. La hipermetilación dirigida a este locus no solo indujo cambios en la metilación del ADN en los sitios específicos, sino que también modificó la metilación en miles de sitios CpG adicionales en todo el genoma, lo que indica una posible red epigenética de envejecimiento en todo el genoma. [3]
Función
[editar]Este gen codifica un miembro de la familia de proteínas de cuatro y medio LIM. Los miembros de la familia contienen dos dominios de dedos de zinc altamente conservados, dispuestos en tándem, con cuatro cisteínas altamente conservadas que unen un átomo de zinc en cada dedo de zinc. Se cree que esta proteína participa en el ensamblaje de las membranas extracelulares. Además, este gen se regula a la baja durante la transformación de mioblastos normales en células de rabdomiosarcoma, y la proteína codificada podría actuar como enlace entre la presenilina-2 y una vía de señalización intracelular. Se han identificado múltiples variantes de empalme alternativo que codifican diferentes isoformas.[4]
Interacciones
[editar]La proteína FHL2 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:
Referencias
[editar]- ↑ Morgan MJ, Madgwick AJ (Oct de 1996). «Slim defines a novel family of LIM-proteins expressed in skeletal muscle». Biochem Biophys Res Commun 225 (2): 632-8. PMID 8753811. doi:10.1006/bbrc.1996.1222.
- ↑ «Entrez Gene: FHL2 four and a half LIM domains 2».
- ↑ Liesenfelder, Sven (24 de marzo de 2025). «Epigenetic editing at individual age-associated CpGs affects the genome-wide epigenetic aging landscape.». Nat Aging (June 2025). doi:10.1038/s43587-025-00841-1.
- ↑ «four and a half LIM domains 2». NCBI (en inglés). Consultado el 13 de enero de 2026.
- ↑ Wei, Yu; Renard Claire-Angélique, Labalette Charlotte, Wu Yuanfei, Lévy Laurence, Neuveut Christine, Prieur Xavier, Flajolet Marc, Prigent Sylvie, Buendia Marie-Annick (Feb. de 2003). «Identification of the LIM protein FHL2 as a coactivator of beta-catenin». J. Biol. Chem. (United States) 278 (7): 5188-94. ISSN 0021-9258. PMID 12466281. doi:10.1074/jbc.M207216200.
- ↑ Lange, Stephan; Auerbach Daniel, McLoughlin Patricia, Perriard Evelyne, Schäfer Beat W, Perriard Jean-Claude, Ehler Elisabeth (Dec. de 2002). «Subcellular targeting of metabolic enzymes to titin in heart muscle may be mediated by DRAL/FHL-2». J. Cell. Sci. (England) 115 (Pt 24): 4925-36. ISSN 0021-9533. PMID 12432079.
- ↑ McLoughlin, Patricia; Ehler Elisabeth, Carlile Graeme, Licht Jonathan D, Schäfer Beat W (Oct. de 2002). «The LIM-only protein DRAL/FHL2 interacts with and is a corepressor for the promyelocytic leukemia zinc finger protein». J. Biol. Chem. (United States) 277 (40): 37045-53. ISSN 0021-9258. PMID 12145280. doi:10.1074/jbc.M203336200.
- 1 2 3 4 5 Wixler, V; Geerts D; Laplantine E; Westhoff D; Smyth N; Aumailley M; Sonnenberg A; Paulsson M (Oct. de 2000). «The LIM-only protein DRAL/FHL2 binds to the cytoplasmic domain of several alpha and beta integrin chains and is recruited to adhesion complexes». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 275 (43): 33669-78. ISSN 0021-9258. PMID 10906324. doi:10.1074/jbc.M002519200.
- ↑ Müller, J M; Isele U, Metzger E, Rempel A, Moser M, Pscherer A, Breyer T, Holubarsch C, Buettner R, Schüle R (Feb. de 2000). «FHL2, a novel tissue-specific coactivator of the androgen receptor». EMBO J. (ENGLAND) 19 (3): 359-69. ISSN 0261-4189. PMID 10654935. doi:10.1093/emboj/19.3.359.
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- ↑ Amaar, Yousef G; Thompson Garrett R, Linkhart Thomas A, Chen Shin-Tai, Baylink David J, Mohan Subburaman (Apr. de 2002). «Insulin-like growth factor-binding protein 5 (IGFBP-5) interacts with a four and a half LIM protein 2 (FHL2)». J. Biol. Chem. (United States) 277 (14): 12053-60. ISSN 0021-9258. PMID 11821401. doi:10.1074/jbc.M110872200.
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- ↑ Tanahashi, H; Tabira T (Sep. de 2000). «Alzheimer's disease-associated presenilin 2 interacts with DRAL, an LIM-domain protein». Hum. Mol. Genet. (ENGLAND) 9 (15): 2281-9. ISSN 0964-6906. PMID 11001931.
Enlaces externos
[editar]- En HomoloGene: FHL2
- En Genome:FHL2
- En MalaCards.Enfermedades que coinciden con:FHL2
- En Estudio de asociación del genoma completo (GWAS) FHL2
- FHL2 En Disease. Asociaciones entre enfermedades y genes extraídas de la literatura