SPTAN1

SPTAN1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2FOT, 3F31, 3FB2
Ідентифікатори
Символи	SPTAN1, EIEE5, NEAS, SPTA2, spectrin alpha, non-erythrocytic 1, DEE5
Зовнішні ІД	OMIM: 182810 MGI: 98386 HomoloGene: 2353 GeneCards: SPTAN1
Пов'язані генетичні захворювання
	undetermined early-onset epileptic encephalopathy
Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв'язування з іоном кальцію; • зв’язування з іоном металу; • calmodulin binding; • structural constituent of cytoskeleton; • GO:0001948, GO:0016582 зв’язування з білками плазми; • зв'язування з актином; • зв'язування з кадгерином;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • extracellular vesicle; • гіалоплазма; • spectrin; • мембрана; • внутрішньоклітинна мембранна органела; • microtubule cytoskeleton; • cell cortex; • екзосома; • цитоскелет; • extracellular region; • specific granule lumen; • tertiary granule lumen;
Біологічний процес	• MAPK cascade; • axon guidance; • везикулярний транспорт від ендоплазматичного ретикулуму до апарату Гольджі; • actin filament capping; • cytoskeleton organization; • дегрануляція нейтрофілів; • regulation of molecular function;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	6709
	20740
	ENSG00000197694
	ENSMUSG00000057738
	Q13813
	P16546
NM_001130438; NM_001195532; NM_003127; NM_001363759; NM_001363765;
	NM_001375310; NM_001375311; NM_001375312; NM_001375313; NM_001375314; NM_001375318
	NM_001076554; NM_001177667; NM_001177668; NM_001309460; NM_001369325
NP_001123910; NP_001182461; NP_003118; NP_001350688; NP_001350694;
	NP_001362239; NP_001362240; NP_001362241; NP_001362242; NP_001362243; NP_001362247
	NP_001171138; NP_001171139; NP_001296389; NP_001356254
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

SPTAN1 (англ. Spectrin alpha, non-erythrocytic 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 2 472 амінокислот, а молекулярна маса — 284 539^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MDPSGVKVLE	TAEDIQERRQ	QVLDRYHRFK	ELSTLRRQKL	EDSYRFQFFQ
RDAEELEKWI	QEKLQIASDE	NYKDPTNLQG	KLQKHQAFEA	EVQANSGAIV
KLDETGNLMI	SEGHFASETI	RTRLMELHRQ	WELLLEKMRE	KGIKLLQAQK
LVQYLRECED	VMDWINDKEA	IVTSEELGQD	LEHVEVLQKK	FEEFQTDMAA
HEERVNEVNQ	FAAKLIQEQH	PEEELIKTKQ	DEVNAAWQRL	KGLALQRQGK
LFGAAEVQRF	NRDVDETISW	IKEKEQLMAS	DDFGRDLASV	QALLRKHEGL
ERDLAALEDK	VKALCAEADR	LQQSHPLSAT	QIQVKREELI	TNWEQIRTLA
AERHARLNDS	YRLQRFLADF	RDLTSWVTEM	KALINADELA	SDVAGAEALL
DRHQEHKGEI	DAHEDSFKSA	DESGQALLAA	GHYASDEVRE	KLTVLSEERA
ALLELWELRR	QQYEQCMDLQ	LFYRDTEQVD	NWMSKQEAFL	LNEDLGDSLD
SVEALLKKHE	DFEKSLSAQE	EKITALDEFA	TKLIQNNHYA	MEDVATRRDA
LLSRRNALHE	RAMRRRAQLA	DSFHLQQFFR	DSDELKSWVN	EKMKTATDEA
YKDPSNLQGK	VQKHQAFEAE	LSANQSRIDA	LEKAGQKLID	VNHYAKDEVA
ARMNEVISLW	KKLLEATELK	GIKLREANQQ	QQFNRNVEDI	ELWLYEVEGH
LASDDYGKDL	TNVQNLQKKH	ALLEADVAAH	QDRIDGITIQ	ARQFQDAGHF
DAENIKKKQE	ALVARYEALK	EPMVARKQKL	ADSLRLQQLF	RDVEDEETWI
REKEPIAAST	NRGKDLIGVQ	NLLKKHQALQ	AEIAGHEPRI	KAVTQKGNAM
VEEGHFAAED	VKAKLHELNQ	KWEALKAKAS	QRRQDLEDSL	QAQQYFADAN
EAESWMREKE	PIVGSTDYGK	DEDSAEALLK	KHEALMSDLS	AYGSSIQALR
EQAQSCRQQV	APTDDETGKE	LVLALYDYQE	KSPREVTMKK	GDILTLLNST
NKDWWKVEVN	DRQGFVPAAY	VKKLDPAQSA	SRENLLEEQG	SIALRQEQID
NQTRITKEAG	SVSLRMKQVE	ELYHSLLELG	EKRKGMLEKS	CKKFMLFREA
NELQQWINEK	EAALTSEEVG	ADLEQVEVLQ	KKFDDFQKDL	KANESRLKDI
NKVAEDLESE	GLMAEEVQAV	QQQEVYGMMP	RDETDSKTAS	PWKSARLMVH
TVATFNSIKE	LNERWRSLQQ	LAEERSQLLG	SAHEVQRFHR	DADETKEWIE
EKNQALNTDN	YGHDLASVQA	LQRKHEGFER	DLAALGDKVN	SLGETAERLI
QSHPESAEDL	QEKCTELNQA	WSSLGKRADQ	RKAKLGDSHD	LQRFLSDFRD
LMSWINGIRG	LVSSDELAKD	VTGAEALLER	HQEHRTEIDA	RAGTFQAFEQ
FGQQLLAHGH	YASPEIKQKL	DILDQERADL	EKAWVQRRMM	LDQCLELQLF
HRDCEQAENW	MAAREAFLNT	EDKGDSLDSV	EALIKKHEDF	DKAINVQEEK
IAALQAFADQ	LIAAGHYAKG	DISSRRNEVL	DRWRRLKAQM	IEKRSKLGES
QTLQQFSRDV	DEIEAWISEK	LQTASDESYK	DPTNIQSKHQ	KHQAFEAELH
ANADRIRGVI	DMGNSLIERG	ACAGSEDAVK	ARLAALADQW	QFLVQKSAEK
SQKLKEANKQ	QNFNTGIKDF	DFWLSEVEAL	LASEDYGKDL	ASVNNLLKKH
QLLEADISAH	EDRLKDLNSQ	ADSLMTSSAF	DTSQVKDKRD	TINGRFQKIK
SMAASRRAKL	NESHRLHQFF	RDMDDEESWI	KEKKLLVGSE	DYGRDLTGVQ
NLRKKHKRLE	AELAAHEPAI	QGVLDTGKKL	SDDNTIGKEE	IQQRLAQFVE
HWKELKQLAA	ARGQRLEESL	EYQQFVANVE	EEEAWINEKM	TLVASEDYGD
TLAAIQGLLK	KHEAFETDFT	VHKDRVNDVC	TNGQDLIKKN	NHHEENISSK
MKGLNGKVSD	LEKAAAQRKA	KLDENSAFLQ	FNWKADVVES	WIGEKENSLK
TDDYGRDLSS	VQTLLTKQET	FDAGLQAFQQ	EGIANITALK	DQLLAAKHVQ
SKAIEARHAS	LMKRWSQLLA	NSAARKKKLL	EAQSHFRKVE	DLFLTFAKKA
SAFNSWFENA	EEDLTDPVRC	NSLEEIKALR	EAHDAFRSSL	SSAQADFNQL
AELDRQIKSF	RVASNPYTWF	TMEALEETWR	NLQKIIKERE	LELQKEQRRQ
EENDKLRQEF	AQHANAFHQW	IQETRTYLLD	GSCMVEESGT	LESQLEATKR
KHQEIRAMRS	QLKKIEDLGA	AMEEALILDN	KYTEHSTVGL	AQQWDQLDQL
GMRMQHNLEQ	QIQARNTTGV	TEEALKEFSM	MFKHFDKDKS	GRLNHQEFKS
CLRSLGYDLP	MVEEGEPDPE	FEAILDTVDP	NRDGHVSLQE	YMAFMISRET
ENVKSSEEIE	SAFRALSSEG	KPYVTKEELY	QNLTREQADY	CVSHMKPYVD
GKGRELPTAF	DYVEFTRSLF	VN

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до кепінгів актину. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину, молекулою кальмодуліну, іонами металів, іоном кальцію. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті.

Література

Cianci C.D., Zhang Z., Pradhan D., Morrow J.S. (1999). Brain and muscle express a unique alternative transcript of alphaII spectrin. Biochemistry. 38: 15721—15730. PMID 10625438 doi:10.1021/bi991458k
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
McMahon A.P., Moon R.T. (1987). Structure and evolution of a non-erythroid spectrin, human alpha-fodrin. Biochem. Soc. Trans. 15: 804—807. PMID 3691949 doi:10.1042/bst0150804
Stabach P.R., Cianci C.D., Glantz S.B., Zhang Z., Morrow J.S. (1997). Site-directed mutagenesis of alpha II spectrin at codon 1175 modulates its mu-calpain susceptibility. Biochemistry. 36: 57—65. PMID 8993318 doi:10.1021/bi962034i
Lundberg S., Bjoerk J., Loefvenberg L., Backman L. (1995). Cloning, expression and characterization of two putative calcium-binding sites in human non-erythroid alpha-spectrin. Eur. J. Biochem. 230: 658—665. PMID 7607240 doi:10.1111/j.1432-1033.1995.0658h.x
Holaska J.M., Kowalski A.K., Wilson K.L. (2004). Emerin caps the pointed end of actin filaments: evidence for an actin cortical network at the nuclear inner membrane. PLoS Biol. 2: 1354—1362. PMID 15328537 doi:10.1371/journal.pbio.0020231